La selección natural parece preservar lo complejo aunque no tenga una utilidad específica

La selección natural parece preservar lo complejo aunque no tenga una utilidad específica
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La explicación clásica es que deben existir estructuras elaboradas y complejas porque confieren algún beneficio funcional al organismo, por lo que la selección natural impulsa estados de complejidad cada vez mayores.

Claramente, en algunos casos la complejidad es adaptativa, como la evolución del ojo (los ojos complejos ven mejor que los simples). Pero a nivel molecular, un nuevo estudio ha hallado que hay otros mecanismos simples que impulsan la acumulación de complejidad.

Complejidad

El nuevo estudio, realizado por investigadores de la Universidad de Chicago, sugiere que las estructuras de proteínas elaboradas se acumulan a lo largo del tiempo, incluso cuando no tienen ningún propósito, porque una propiedad bioquímica universal y el código genético obligan a la selección natural a conservarlas.

La mayoría de las proteínas de nuestras células forman complejos específicos con otras proteínas, un proceso llamado multimerización. Muchas proteínas, especialmente aquellas con pesos moleculares elevados, presentan estructura cuaternaria, esto significa que están formadas por varias cadenas polipeptídicas (desde dos a centenares de ellas). Cada una de estas cadenas se denomina subunidad, y la unión de varias subunidades es lo que hemos llamado multímero, o proteína multisubunidad.

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Multímero. Esta proteína es un multímero formado por tres cadenas polipeptídicas (subunidades proteicas), por lo tanto se trata de un trímero.

Al igual que otros tipos de complejidad en biología, se suele pensar que los multímeros persisten durante el tiempo evolutivo porque confieren algún beneficio funcional favorecido por la selección natural.

Para probarlo, en el estudio se analizó la evolución de la multimerización en una familia de proteínas llamadas receptores de hormonas esteroides, que se ensamblan en pares (llamados dímeros). Para ello, utilizaron una técnica llamada reconstrucción de proteínas ancestrales, que les permitió recrear proteínas antiguas en el laboratorio y examinar experimentalmente cómo se vieron afectadas por mutaciones que ocurrieron hace cientos de millones de años.

Para su sorpresa, descubrieron que las proteínas antiguas no funcionaban de manera diferente cuando se ensamblaban en un dímero que si nunca hubieran evolucionado para dimerizarse. No había nada útil o beneficioso en la formación del complejo. La explicación de por qué la forma dimérica del receptor ha persistido durante 450 millones de años resultó ser sorprendentemente simple, según explica Georg Hochberg, uno de los autores del estudio:

Estas proteínas gradualmente se volvieron adictas a su interacción, aunque no tienen nada de útil. Las partes de la proteína que forman la interfaz donde los socios se unen acumularon mutaciones que eran tolerables después de la evolución del dímero, pero que habrían sido perjudiciales en el estado solo. Esto hizo que la proteína dependiera totalmente de la forma dimérica, y ya no podía retroceder. La complejidad inútil se afianzó, esencialmente para siempre.

Los investigadores sugieren, pues, que los principios bioquímicos, genéticos y evolutivos simples hacen inevitable el atrincheramiento de los complejos moleculares. Este mecanismo, que opera sobre miles de proteínas durante cientos de millones de años, podría impulsar la acumulación gradual de muchos complejos inútiles dentro de las células.

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