La medición de los niveles de una gran cantidad de proteínas en plasma a escala poblacional cuando se combina con datos sobre diversidad de secuencias y expresión de ARN aumenta exponencialmente los conocimientos sobre enfermedades humanas.

En un estudio publicado hoy en Nature Genetics, los científicos de deCODE genetics, han utilizado niveles de 5.000 proteínas en plasma dirigidas a una amplia escala poblacional para desentrañar sus determinantes genéticos y su relación con las enfermedades humanas y otros rasgos.

deCODE: descifrando la enfermedad

La proteómica puede ayudar a resolver uno de los principales desafíos en los estudios genéticos: determinar qué gen es responsable del efecto de una variante de secuencia en una enfermedad.

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La selección natural parece preservar lo complejo aunque no tenga una utilidad específica

Utilizando niveles de proteína en plasma medidos con el ensayo de proteómica Somascan, los científicos de deCODE genetics probaron la asociación de 27 millones de variantes de secuencia con niveles plasmáticos de 4.719 proteínas en 35.559 islandeses. Encontraron 18.084 asociaciones entre variantes en la secuencia y niveles de proteínas, donde el 19% son variantes raras identificadas con la secuenciación del genoma completo.

En general, el 93% de las asociaciones son nuevas. Además, replicaron el 83% y el 64% de las asociaciones informadas de los estudios proteómicos plasmáticos más grandes existentes, basados ​​en el método Somascan y el ensayo Olink basado en anticuerpos, respectivamente.

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Se analizaron los niveles de proteínas en el plasma en busca de asociaciones con 373 enfermedades y otros rasgos y se obtuvieron 257.490 de tales asociaciones. Integraron asociaciones de variantes de secuencia con niveles de proteínas y enfermedades y otros rasgos, y encontraron que el 12% de alrededor de cincuenta mil variantes informadas se asocian con enfermedades y otros rasgos también se asocian con niveles de proteínas.

Las hamburguesas de origen vegetal a menudo prometen proteínas comparables a las de origen animal, pero esto no es del todo cierto, porque el cuerpo humano necesita de los aminoácidos esenciales presentes en la proteína y la concentración y la digestibilidad de los aminoácidos son diferentes entre las fuentes de proteínas.

Para tener en cuenta estas diferencias, hace aproximadamente una década la Organización de las Naciones Unidas para la Agricultura y la Alimentación (FAO) desarrolló un nuevo estándar para la calidad de las proteínas, el Índice de Aminoácidos Indispensables Digestibles (DIAAS).

DIAAS y Beyond Burger

Un nuevo estudio de la Universidad de Illinois y la Universidad Estatal de Colorado aprovecha el sistema DIAAS para comprender la calidad de las proteínas en las hamburguesas de carne de res y cerdo y las hamburguesas de origen vegetal de Impossible and Beyond Meat.

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Los investigadores alimentaron a los cerdos con hamburguesas de cerdo, hamburguesas de carne magra al 80% y 93%, la Impossible Burger a base de soja y Beyond Burger a base de guisantes, el tema de investigación recomendado por la FAO para los estudios DIAAS. Luego midieron la digestibilidad de los aminoácidos esenciales individuales y usaron esos puntajes de digestibilidad para calcular los valores DIAAS.

Tanto las hamburguesas de carne de res como las de cerdo, servidas sin panecillos, se calificaron como fuentes "excelentes" de proteína (DIAAS obtiene una puntuación de 100+, para personas de todas las edades). La Beyond Burger, cuando se sirve sin pan, también se calificó como una excelente fuente de proteínas para niños de 3 años en adelante, pero no para niños menores de 3 años. Con un valor de 83, la hamburguesa Beyond Burger sin pan solo era una "buena" fuente de proteína para niños de 3 años en adelante.

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Según Hans H. Stein, profesor del Departamento de Ciencias Animales y la División de Ciencias Nutricionales de Illinois, y coautor del estudio en European Journal of Nutrition:

Hemos observado anteriormente que las proteínas animales tienen mayores valores de DIAAS que las proteínas de origen vegetal y eso también es lo que observamos en este experimento. Hubo un valor DIAAS mayor al mezclar la hamburguesa de cerdo o ternera con el pan (valores de 107 y 105 respectivamente, para el grupo de edad mayor de 3 años) que para la hamburguesa imposible, que tenía un valor DIAAS de 86 si consumido con el pan. Eso significa que necesitas comer un 15% más de la combinación Impossible Burger-pan para obtener la misma cantidad de aminoácidos digeribles que si comieras las hamburguesas de cerdo o de ternera. Y si tienes que hacerlo coma más, eso significa que también obtendrá más calorías.

Son especialmente los niños, los adolescentes, las mujeres lactantes y las personas mayores los que corren el riesgo de no obtener suficientes aminoácidos. Los resultados de este experimento, junto con los datos anteriores, demuestran la importancia de incorporar proteínas de origen animal en las dietas para proporcionar cantidades suficientes de aminoácidos esenciales digeribles para estas poblaciones.

En términos de envejecimiento biológico, el cuerpo parece cambiar de fase tres veces durante nuestra vida: a los 34 años, a los 60 años y a los 78 años.

En otras palabras, existe evidencia de que el envejecimiento no es un proceso progresivo que se mueve a la misma velocidad a lo largo de nuestras vidas, sino que está puntuado por picos (o mejor dicho, valles).

Los niveles de proteína en sangre: el proteoma

La investigación ha sido publicada en Nature Medicine, y también ha presentado una nueva forma de predecir de manera confiable la edad de las personas utilizando los niveles de proteína (el proteoma) en su sangre.

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El equipo analizó datos del plasma sanguíneo de 4.263 personas de entre 18 y 95 años, estudiando los niveles de alrededor de 3.000 proteínas diferentes.

Si bien estos niveles de proteínas a menudo se mantienen relativamente constantes, los investigadores encontraron que ocurrieron grandes cambios en las lecturas de múltiples proteínas alrededor de la edad adulta joven (34 años), la mediana edad tardía (60 años) y la vejez (78 años).

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Según Tony Wyss-Coray, del Centro de Investigación de la Enfermedad de Alzheimer de Stanford:

Sabemos desde hace mucho tiempo que la medición de ciertas proteínas en la sangre puede brindarle información sobre el estado de salud de una persona, por ejemplo, las lipoproteínas para la salud cardiovascular.

Los investigadores pudieron configurar un sistema mediante el cual la mezcla de 373 proteínas seleccionadas en la sangre podría usarse para predecir con precisión la edad de una persona, dentro de unos tres años más o menos: cuando el sistema fallaba al predecir una edad demasiado joven, el sujeto generalmente era muy saludable para su edad.

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Otro hallazgo del estudio ofrece más evidencia de algo que se sospecha desde hace mucho tiempo: que los hombres y las mujeres envejecen de manera diferente. De las 1379 proteínas que cambiaron con la edad, 895 (casi dos tercios) fueron significativamente más predictivas para un sexo en comparación con el otro.

Estos hallazgos podrían ayudarnos a comprender mejor cómo nuestros cuerpos comienzan a descomponerse a medida que envejecemos, y cómo se podrían abordar mejor las enfermedades específicas relacionadas con la edad, incluida la enfermedad de Alzheimer o las enfermedades cardiovasculares.

La explicación clásica es que deben existir estructuras elaboradas y complejas porque confieren algún beneficio funcional al organismo, por lo que la selección natural impulsa estados de complejidad cada vez mayores.

Claramente, en algunos casos la complejidad es adaptativa, como la evolución del ojo (los ojos complejos ven mejor que los simples). Pero a nivel molecular, un nuevo estudio ha hallado que hay otros mecanismos simples que impulsan la acumulación de complejidad.

Complejidad

El nuevo estudio, realizado por investigadores de la Universidad de Chicago, sugiere que las estructuras de proteínas elaboradas se acumulan a lo largo del tiempo, incluso cuando no tienen ningún propósito, porque una propiedad bioquímica universal y el código genético obligan a la selección natural a conservarlas.

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Tres cosas de nuestro cuerpo que no están muy bien hechas

La mayoría de las proteínas de nuestras células forman complejos específicos con otras proteínas, un proceso llamado multimerización. Muchas proteínas, especialmente aquellas con pesos moleculares elevados, presentan estructura cuaternaria, esto significa que están formadas por varias cadenas polipeptídicas (desde dos a centenares de ellas). Cada una de estas cadenas se denomina subunidad, y la unión de varias subunidades es lo que hemos llamado multímero, o proteína multisubunidad.

Multímero. Esta proteína es un multímero formado por tres cadenas polipeptídicas (subunidades proteicas), por lo tanto se trata de un trímero.

Al igual que otros tipos de complejidad en biología, se suele pensar que los multímeros persisten durante el tiempo evolutivo porque confieren algún beneficio funcional favorecido por la selección natural.

Para probarlo, en el estudio se analizó la evolución de la multimerización en una familia de proteínas llamadas receptores de hormonas esteroides, que se ensamblan en pares (llamados dímeros). Para ello, utilizaron una técnica llamada reconstrucción de proteínas ancestrales, que les permitió recrear proteínas antiguas en el laboratorio y examinar experimentalmente cómo se vieron afectadas por mutaciones que ocurrieron hace cientos de millones de años.

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¿Por qué tenemos menos pelo que antes?

Para su sorpresa, descubrieron que las proteínas antiguas no funcionaban de manera diferente cuando se ensamblaban en un dímero que si nunca hubieran evolucionado para dimerizarse. No había nada útil o beneficioso en la formación del complejo. La explicación de por qué la forma dimérica del receptor ha persistido durante 450 millones de años resultó ser sorprendentemente simple, según explica Georg Hochberg, uno de los autores del estudio:

Estas proteínas gradualmente se volvieron adictas a su interacción, aunque no tienen nada de útil. Las partes de la proteína que forman la interfaz donde los socios se unen acumularon mutaciones que eran tolerables después de la evolución del dímero, pero que habrían sido perjudiciales en el estado solo. Esto hizo que la proteína dependiera totalmente de la forma dimérica, y ya no podía retroceder. La complejidad inútil se afianzó, esencialmente para siempre.

Los investigadores sugieren, pues, que los principios bioquímicos, genéticos y evolutivos simples hacen inevitable el atrincheramiento de los complejos moleculares. Este mecanismo, que opera sobre miles de proteínas durante cientos de millones de años, podría impulsar la acumulación gradual de muchos complejos inútiles dentro de las células.

El uso de una máscara ayuda a retardar la propagación del COVID-19 al evitar la transmisión de gotitas y aerosoles que se producen cuando una persona respira, habla, tose o estornuda.

Llevarla un poco bajada o a medias, dejando fuera la nariz, es una muy mala idea: la nariz es la vía principal de entrada del virus.

Células de la nariz

En abril, un equipo internacional de investigadores determinó que la nariz es un punto de entrada clave para el SARS-CoV-2, el virus que causa el COVID-19. Su trabajo, que fue publicado en la revista Nature Medicine, explicó que las células nasales, en particular, contienen altos niveles de las proteínas a las que se adhiere el SARS-CoV-2 para ingresar al cuerpo. Las proteínas se denominan ACE2 y TMPRSS2.

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El coronavirus se puede encontrar en el semen, según una nueva investigación

Para rastrear las rutas de las proteínas para el virus, los investigadores examinaron muestras de tejido de donantes que incluían células de pulmón, ojo, nariz, intestino, corazón, riñón e hígado.

Waradon Sungnak, inmunólogo del Instituto Wellcome Sanger y autor principal del estudio, explicó que los investigadores examinaron las células de la nariz como una ocurrencia tardía y no anticiparon que fueran tan importantes.

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Debido a que la nariz es una vía principal para el virus, ponerse correctamente la máscara es crucial, ajustándola bien para que no queden oberturas por ningún lado a fin de que no se cuelen los aerosoles (se comportan como el humo).

Otro estudio, publicado en Cell en julio, señaló la importancia de proteger la nariz. Un equipo rastreó cómo el coronavirus ingresó a los pulmones y dónde estaba el sitio inicial de infección.

Los investigadores mapearon los receptores de superficie en las vías respiratorias para determinar qué áreas contenían la mayoría de las proteínas ACE2. Determinaron que las concentraciones más altas de estas proteínas se encuentran en la nariz, en lugar de en los pulmones profundos como habían anticipado. Después de exponer muestras de tejido al SARS-CoV-2, el equipo determinó que la nariz era el punto de infección más fértil de todo el sistema respiratorio.

Este es un tiburón de Groenlandia de 393 años que se encontraba en el Océano Ártico. Ha estado vagando por el océano desde 1627. Es el vertebrado vivo más antiguo que se conoce en el planeta.

Pero ¿cómo lo hicieron los investigadores para averiguar su edad? Gracias a este estudio del año 2016 realizado por un grupo de científicos daneses.

Anillos de crecimiento en espinas

Alguna vez fueron ampliamente cazados por su aceite de hígado, pero hoy los pescadores ya no están interesados en esta especie de tiburón: Somniosus microcephalus.

This is a 393-years old Greenland Shark that was located in the Arctic Ocean. It's been wandering the ocean since 1627. It is the oldest living vertebrate known on the planet.
Photo by Julius Nielsen. pic.twitter.com/4MFpx5fqcM

— SevenNationArmy1 (@Army1Seven) August 19, 2020

Esta criatura encuentra entre los tiburones depredadores más grandes del mundo, con un crecimiento de hasta cinco metros de largo, pero también es uno de los más esquivos. Por ello, hay muchas preguntas difíciles de responder a propósito de esta especie: ¿Dónde se aparean? ¿Cuál es su distribución global y estructura de población? Y quizá lo más intrigante de todas las cuestiones: ¿cuánto tiempo viven?

Un estudio iniciado en los años treinta sugirió que la esperanza de vida de la especie podría ser extraordinaria, basándose en la lenta tasa de crecimiento de un solo tiburón que un científico tuvo la suerte de atrapar dos veces. Verificar esto, sin embargo, resultó casi imposible. Para determinar la edad en otros tiburones, los biólogos cuentan los anillos de crecimiento en las espinas de las aletas y las vértebras. Pero los tiburones de Groenlandia no tienen tejidos duros en sus cuerpos; incluso sus vértebras son blandas.

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El misterio podría haber persistido si no hubiera sido por el trabajo de tres científicos daneses: un físico llamado Jan Heinemeier y dos biólogos marinos, John Fleng Steffensen y Julius Nielsen. Hace nueve años, Heinemeier y cuatro de sus colegas publicaron un artículo sobre una clase de proteínas que se encuentran en el ojo humano. Como todas las moléculas orgánicas, estas proteínas contienen carbono, incluidas trazas del isótopo radiactivo carbono-14. A diferencia de otras proteínas, que se reciclan y reabastecen constantemente, estas permanecen estables durante toda la vida de una persona.

El artículo de Heinemeier no mencionaba a los tiburones de Groenlandia. Sin embargo, él y sus coautores notaron que su técnica de podría ser útil en el campo de la ciencia forense. Y también con los tiburones de Groenlandia. Pero había un problema. Aunque los tiburones poseen estas proteínas en sus ojos, adquirir suficientes muestras para un estudio riguroso fue una idea costosa y logísticamente complicada. Al principio, de hecho, solo se logró obtener dos. Poco a poco, sin embargo, recolectaron ojos de veintiocho tiburones de Groenlandia.

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Nielsen y sus colaboradores publicaron sus resultados en agosto del año pasado. Usando el método de Heinemeier, encontraron que los tiburones más pequeños que capturaron, los de alrededor de dos metros de largo, nacieron después las pruebas nucleares, mientras que los animales más grandes nacieron mucho antes. Con la ayuda de un modelo matemático que relacionaba el tamaño con la edad, estimaron que una hembra de cinco metros tenía al menos 272 años, y posiblemente hasta 512 años.

Debido a que es difícil establecer los niveles de fondo de carbono-14 en el océano, y debido a que Nielsen y sus colegas no sabían en qué parte del océano habían nacido los tiburones, la cifra era inexacta. Aún así, se estableció firmemente a los tiburones de Groenlandia como los vertebrados más longevos de la Tierra. En teoría, los más grandes podrían tener casi seis siglos de antigüedad.

La insulina es una de las hormonas más importantes a la hora de controlar nuestra energía y nuestro peso. Asociada a muchos aspectos de la salud, esta molécula también puede ayudarnos a mejorar cómo acumulamos las grasas.

La sensibilidad a esta hormona es una de las maneras que tenemos de explicar su acción en nuestro cuerpo. Por ello, cuando hablamos de mejorar la sensibilidad en realidad estamos mencionando un beneficio sustancial fisiológico y metabólico. ¿Cómo la conseguimos? El secreto está en el músculo.

¿Qué beneficios tiene una buena sensibilidad a la insulina?

Una correcta sensibilidad a la insulina es necesaria para gestionar adecuadamente el metabolismo. Esto supone la movilización de azúcares o su almacenamiento. También promueve el consumo de grasas. La sensibilidad a la insulina supone que nuestras células tienen los receptores adecuados y son capaces de recibir la señal de la insulina con total autonomía.

Por el contrario, la insensibilidad a la insulina supone que las células han perdido la capacidad de reaccionar a ella. Esto se traduce en fallos metabólicos y enfermedades como la diabetes. También funciona peor el control energético, se acumulan más grasas y azúcares, y se puede ganar peso.

Mantener mejores niveles energéticos ayudará a sentirnos más vitales y con ganas de realizar más ejercicio. Los niveles de glucosa en sangre se mantendrán estables porque se almacenará de forma correcta en músculos e hígado, y prevendrá de problemas en el corazón y otros de origen cardiovascular.

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También mejorará la absorción de proteínas en el tejido muscular, ya que el metabolismo promoverá la hiperplasia muscular, lo que hará que el músculo sea más potente e incluso aumente de tamaño y, en consecuencia, mejore la sensibilidad hacia la insulina en un ciclo delicado pero estable. Esto, por supuesto, ayudará a controlar mejor el peso corporal.

Mejorar la sensibilidad a la insulina y el peso: el secreto está en el músculo

La insulina es una hormona segregada por el páncreas y encargada de movilizar azúcares en sangre, entre otras muchas cosas. Como podemos de deducir de lo que comentábamos, la grasa, el exceso de azúcar y el sedentarismo generan una insensibilidad a esta sustancia. La insulina incita a la activación y el consumo de azúcares en el músculo. Esto es importante porque el músculo es el máximo consumidor de energía del cuerpo.

Además del propio consumo, el músculo también necesita de energía para crecer. Cuanto más músculo, más glúcidos se consumen en él, tanto por sus necesidades energéticas como por las necesidades de generar más y más. Es el propio músculo el que promueve la acumulación de azúcar y su transformación en glucógeno muscular.

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La importancia de ser sensibles a la insulina

En resumen: cuanto más músculo, menos acumulación de grasa y, por tanto, menos peso. Además, este gasto energético promueve una serie de señales metabólicas que ayudan a mantener la sensibilidad a la insulina. Como la pescadilla que se muerde la cola, a más sensibilidad a la insulina, más fácil es conseguir más músculo y más energía se quema.

Optimizar la ganancia de músculo: así funciona

Ciertamente, existen algunos valores clarísimos y muy estudiados sobre la capacidad de ganar músculo y que son dependientes de los hábitos. Entre ellos está una alimentación con alta concentración de proteínas. Muchos de los aminoácidos que digerimos van a parar al músculo, bien por cuestiones de reparación y mantenimiento, bien por la necesidad de generar nuevos haces.

Pero tomar más proteína no significa, per se, generar más músculo. Para poder hacerlo es indispensable hacer ejercicio unido a unas cantidades de proteína mínimas diarias. Hace falta entre 1.2 y 1.8 gramos por kilo para permitir la hipertrofia (el sobrecrecimiento) muscular. La cantidad normal aconsejada de proteína diaria es de 1.6 por kilo, lo que significa unos 112 gramos para una persona adulta de 70 kilos, el doble de la cantidad diaria recomendada por la OMS.

Pero, insistimos, es indispensable hacer ejercicio suficiente para aprovechar esa proteína. Si no, lo único que tendremos es un exceso que se eliminará mediante el sistema excretor. En el cuerpo, las proteínas se convierten en aminoácidos que formarán nuevas proteínas necesarias. Si hay un exceso de estos, se convierten por la vía catabólica de los aminoácidos en amoniaco y, de ahí, a urea; que terminará en la orina.

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Acelerar el metabolismo de forma efectiva: esto es lo que dice la ciencia

Esto también es importante porque si tenemos un problema de ácido úrico, tomar exceso de proteínas podría tener consecuencias negativas, aunque para una persona sana no debería ser un problema. En cualquier caso, haciendo ejercicio, especialmente si es musculación, convertiremos esas proteínas en músculo, que es lo que nos interesa y, con ello, pasaremos a mejorar nuestra sensibilidad a la insulina con todo lo que conlleva.

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El Quorn, una proteína de origen vegetal, una de las principales proteínas que consumen los vegetarianos, estimula el desarrollo muscular después del ejercicio en mayor medida que la proteína de la leche, según un nuevo estudio llevado a cabo por la Universidad de Exeter.

Esta micro proteína tiene un proceso de elaboración complejo, ya que se obtiene a partir de un hongo llamado Fusarium venenatium.

Mayor masa muscular

El estudio evaluó la digestión de proteínas, lo que permite que los aminoácidos (los componentes básicos de la proteína), aumenten en el torrente sanguíneo y luego estén disponibles para la construcción de proteínas musculares en 20 jóvenes sanos tras un ejercicio de resistencia extenuante.

Los jóvenes realizaron el ejercicio y luego se les dio proteína de leche y micoproteína. Luego se midieron sus tasas de construcción muscular.

Los resultados mostraron que, mientras los que ingirieron proteínas de la leche aumentaron sus tasas de construcción muscular hasta en un 60%, aquellos que tomaron micoproteínas aumentaron sus tasas de crecimiento muscular en más del doble, lo que demuestra que la micoproteína, el ingrediente principal de todos los productos Quorn, es una fuente más efectiva de proteína para promover el crecimiento muscular.

Según Benjamin Wall, Profesor Asociado de Fisiología Nutricional de la Universidad de Exeter

Estos resultados son muy alentadores cuando consideramos el deseo de algunas personas de elegir fuentes de proteínas no derivadas de animales para apoyar el mantenimiento de la masa muscular.

La British Nutrition Foundation ya recomienda la micoproteína como una buena fuente de proteínas dietéticas, tanto para la vida diaria como para el deporte y el ejercicio.

El Quorn empezó a distribuirse en el Reino Unido en 1993 y fue introducido a otras partes de Europa en la década de los 90 y en Norteamérica en el 2002.

A medida que los niveles de CO2 continúan subiendo, duplicando los niveles preindustriales en las próximas décadas, vamos a crear cultivos con más almidones y azúcares, y menos minerales y proteínas.

Nutrientes

Las plantas también requieren proteínas para crecer, que sintetizan utilizando elementos que extraen del suelo, como el nitrógeno, el fósforo y el potasio. Durante absorción de esas moléculas, las plantas también absorben minerales nutritivos como el zinc y el hierro. Las plantas a menudo absorben más de lo que necesitan, almacenando el exceso en sus células. Eso es lo que nos comemos nosotros.

Los agrónomos, sin embargo, han registrado una disminución constante en algunos de esos minerales, proteínas y vitaminas en los últimos 50 años. Por ejemplo, la col rizada de 1999 tenía un 23 por ciento menos de hierro que la de 1950. Históricamente, los científicos han culpado a la agricultura industrializada de este descenso de los nutrientes por determinadas prácticas, como la sobreexplotación del suelo.

Pero ahora también se está culpando al CO2. En 2002, el matemático Irakli Loladze teorizó que la fotosíntesis requiere menos proteínas a medida que aumenta el CO2, lo que significa que las plantas adquieren menos micronutrientes incidentales al absorberlas. Loladze registró una caída de nutrientes del 8 por ciento, en promedio, en ciertos tipos de cultivos, incluidos el arroz y el trigo.

Irakli Loladze es profesor asociado del Bryan College of Health Science, en Lincoln, Nebraska.

En 2014, Loladze y otro grupo de científicos publicaron estudios que confirmaban sus sospechas. Los dos estudios se basaron en más de una década de datos de agrónomos, que habían plantado 41 variedades de 6 cultivos alimentarios (trigo, maíz, sorgo, guisantes, soja y arroz) y que habían rodeado parte de cada campo con boquillas que emitían suficiente CO2 para calentar cualquier invernadero. El análisis de las cosechas mostró que al maíz y al sorgo no experimentarion cambios, pero el arroz, un alimento básico para la mitad de la humanidad, perdió alrededor del 3 por ciento de su zinc. Según Loladze:

Cada hoja y cada brizna de hierba en la tierra produce cada vez más azúcares a medida que los niveles de CO2 aumentan. Asistimos a la mayor inyección de hidratos de carbono en la biosfera en toda la historia humana; inyección que diluye otros nutrientes en nuestra cadena alimentaria.

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Hicieron falta más de 12 años de trabajo, analizando datos generados en cuatro continentes por investigadores de 13 países, entre ellos China, Australia, Alemania, Reino Unido, Estados Unidos o Japón, para confirmar el problema.

Si las tendencias actuales continúan, los niveles de CO2 en la atmósfera global coincidirán con esos experimentos en los próximos 50 años. Cuando eso suceda, los investigadores estiman que cientos de millones, en su mayoría mujeres embarazadas y niños que viven en la pobreza, podrían quedarse cortos en nutrientes, recibiendo menos hierro, proteínas o zinc. Además, existe la posibilidad de que estas plantas, que tienen más almidones y azúcares, provoquen un aumento en la incidencia de la diabetes.

Según el experto, las plantas C3 (las que producen un compuesto de tres carbonos en la fotosíntesis) son las más afectadas. Entre ellas se incluyen el trigo, el arroz, las patatas y casi todas las frutas y vegetales. Las plantas C4, como el maíz, resultan algo menos afectadas. Todavía quedan más estudios para saber si Loladze está en lo cierto, pero cada vez hay más pruebas de que probablemente lo está.

Una de la escenas más icónicas de la saga cinematográfica de Rocky Balboa es la que precede a su entrenamiento matutino, justo cuando Rocky se preparada para zamparse media docena de huevos crudos.

Vince Gironda, un popular maestro de culturistas, recomendaba hasta 36 huevos crudos al día. Pero ¿cuánto hay de cierto en las bondades de este alimento? ¿O quizá sería mejor comer los huevos cocidos en vez de crudos?

Ventajas y riesgos

Los huevos crudos ofrecen una composición química ideal: los aminoácidos de los huevos de gallina forman parte de unas cuarentas proteínas, casi en las proporciones exactas requeridas por el cuerpo humano.

Además, gracias a la cáscara, los huevos están mejor protegidos de la contaminación bacteriana que otros alimentos crudos, como la carne, tal y como explica Richard Wrangham en su libro En llamas. Cómo la cocina nos hizo humanos:

Los huevos son el único alimento no procesado de origen animal que puede almacenarse a temperatura ambiente de forma segura durante varias semanas.

Sin embargo, estamos ante un mito: los huevos cocidos son mejores que los crudos, incluso también si buscamos un gran aporte de proteínas. Tal y como demostró un equipo de gastroenterólogos en 1990, la proporción de proteínas que se asimilan con los huevos cocidos es del 91 por ciento. En los huevos crudos, sin embargo, es del 35-49 por ciento.

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El descubrimiento de no digerimos las proteínas de los huevos crudos tan bien como las proteínas de los huevos cocidos logró identificar por primera vez los efectos del calor sobre la digestibilidad de las proteínas en el intestino humano. Pero las pruebas de que los huevos crudos son un alimento relativamente pobre han sido apuntadas por otros estudios. Por ejemplo, unos investigadores de las alergias recogieron leche materna de mujeres que habían desayunado huevos crudos o cocidos. Descubrieron que la concentración de ovoalbúmina aumentaba en la leche materna después de comer huevos, y que el aumento era prácticamente el doble de rápido cuando se cocían los huevos que cuando se ingerían crudos.