Cada uno de nuestros genes es una hebra de 2.000 a 3.000 pares de bases (letras genéticas). Entre los pares de bases que componen los genes activos, cada triplete (conjunto de tres) se traduce en un aminoácido.
Hasta aquí, todo parece sencillo. Pero la cosa se complica cuando los productos moleculares finales de los genes, tal como son traducidos hacia el exterior de la célula por decenas de reacciones químicas, son secuencias de aminoácidos plegados en moléculas gigantes de proteínas.
Existen alrededor de 100.000 tipos de proteínas en un animal vertebrado. Suponen la mitad del peso seco del animal.
Las proteínas dan forma al cuerpo, lo mantienen unido mediante tendones de colágeno, lo hacen moverse mediante músculos, catalizan todas las reacciones químicas que lo animan, transportan oxígeno a todas sus partes, arman el sistema inmune y transportan las señales mediante las cuales el cerebro examina el ambiente y media el comportamiento.
Esto es todo lo que hace una molécula de proteína. Su papel no sólo está determinado por su estructura, su secuencia de aminoácidos en su interior, sino también por su forma. Edward O. Wilson lo describe así:
La hebra de aminoácidos de cada tipo se pliega sobre sí misma de una manera precisa, arrollada como bramante y arrugada como un pedazo de papel apretado. La molécula total se parece a formas tan variables como las nubes en el cielo. Al mirar tales formas imaginamos fácilmente esferas grumosas, rosquillas, pesas, cabezas de carnero, ángeles con alas extendidas y sacacorchos.
Así de extraña y fabulosa es la vida, como en un juego de Tetris en el que los contornos superficiales encajan para someterse a catálisis. Tan pronto como una se acopla en las alineaciones correctas, su lugar activo cambia ligeramente de forma. Las dos moléculas se enlazan más estrechamente, como manos que se encajan para saludarse. En un instante, la molécula de sustrato cambia químicamente y es liberada.
Por ejemplo, en el abrazo de la enzima sucrasa, la sucrosa se escinde en fructosa y glucosa.
Todo esto, por supuesto, ocurre a una velocidad inimaginable. Una sola molécula enzimática puede procesas mil moléculas de sustrato por segundo.
Por eso, doblar moléculas mediante simulaciones de ordenador se ha convertido en uno de los grandes retos de la biología. Una tarea titánica que hasta se ha propuesto hacer colaborativamente entre ordenadores personales conectados a través de Internet, empleando la memoria que los usuarios no usan, como se hizo para procesar las señales extraterrestres en el proyecto SETI.
¿Cómo colocar en una imagen coherente todos estos componentes nanométricos y reacciones de milisegundos? Los biólogos están determinados a hacerlo desde la base hacia arriba, molécula a molécula y ruta metabólica a ruta metabólica. Han empezado a ensamblar los datos y las herramientas matemáticas necesarias para modelar una célula completa. Cuando lo consigan, habrán llegado asimismo al nivel de los organismos completos sencillos, las bacterias, los arqueos y los protisas, todos ellos unicelulares.
Existen muchos otros proyectos en los que podéis participar con vuestro sencillo ordenador y una conexión a Internet como: búsqueda de curas para algunas enfermedades, simulación climática y muchos otros. Pero si lo que queréis es doblar proteínas, pinchad aquí. Os bajáis un paquete de datos, la secuencia de aminoácidos de una proteína, y un programa que analiza poco a poco las configuraciones posibles y busca la óptima. Cuando terminéis, enviáis los resultados al proyecto u os bajáis otra (o la misma, para repetir los cálculos y así obtener redundancia).
Comentarios
Una de las cosas más maravillosas de los organismos vivos es su extremadamente preciso funcionamiento, más preciso que cualquier reloj y, desde luego, mucho más complejo. En una célula, por ejemplo, cada componente debe ''funcionar'' correctamente y hacer su trabajo, y si algo falla, falla todo; sin embargo, mientras que existen biomoléculas de funcionamiento relativamente ''flexible'', una simple alteración en la estructura primaria de una proteína puede desnaturalizarla y hacer que se transforme en una inservible sucesión de enlaces.
De entre todas las proteínas, la que más me llama la atención es ''el'' prión, que parece haberse convertido en la oveja negra de la familia. No sólo es inquietante su capacidad de corromper a otras proteínas, sino también su gran resistencia a agentes desnaturalizantes y el hecho de que sea muy dificil combatir su acción; puedes acabar con el cerebro agujereado y no darte cuenta hasta que ya es demasiado tarde.
Un apunte:
- Los proyectos que se mencionan en el artículo no se sirven de la memoria de los ordenadores ''conectados'', sino de la (supuestamente ociosa) capacidad de cálculo de sus procesadores. Desde hace unos años, y ahora más que nunca, la irrupción de la llamada computación GPGPU y el rápido y enorme aumento de la capacidad de cálculo de las GPU está alimentando la tendencia de usar nuestras targétas gráficas para, por ejemplo, plegar proteínas (como sucede con Folding@home). Doy por hecho que con la llegada de DirectCompute y el asentamiento de OpenCL la situación mejorará bastante, al menos para los usuarios de ATI.
respecto al "apunte", eso sucede en las universidades, los ordenadores encendidos se usan para computación en masa, de esa manera sin un superordenador puedes hacer grandes cálculos.
Parece ser que has entendido mal el ''apunte''.
No he dicho que no existan proyectos ideados para aprovechar el potencial de cálculo de los ordenadores personales en investigaciones científicas, sino que lo que se aprovecha de dichos ordenadores no es la memoria (ya sea RAM o ROM) sino el potencial de cálculo. Antaño ese potencial provenía de las CPU, pero ahora proviene (mayoritariamente) de las GPU, que tienen una potencia bruta mucho mayor, además de una increíble capacidad de paralelización.
Los superordenadores a los que indirectamente haces referencia no tienen porque estar en universidades (de hecho, la mayoría no lo están), y además funcionan de un modo distinto (CPU ''especiales'').
Un apunte de corrección respecto a :"Su papel no sólo está determinado por su estructura, su secuencia de aminoácidos en su interior, sino también por su forma."
La forma final es la estructura (terciaria o cuaternaria en este caso) La secuencia de aminoácidos es la composición (o a lo mucho la estructura primaria)
En términos generales " La función de una proteína está determinada por su estructura y no por su composición"
Sergio, buen artículo. ¿Habrá alguna forma de relacionarlo con la temática del diseño inteligente? Muchos neo-cristianos utilizan el siguiente argumento para demostrar la existencia de Dios: "dada la pequeñísima probabilidad del proceso evolutivo o de la ocurrencia de determinada configuración del ADN, este proceso debe ser guiado por alguna fuerza sobrenatural".
El argumento es bastante simple, pero los creacionistas y los que apoyan la teoría del diseño inteligente saben pintarla de colores llamativos para aumentar su valor retórico.
John Allen Paulos da unas pinceladas (nada profundas) sobre esta temática en "Elogio de la irreligión".
Saludos! A ver si surge un artículo sobre esta polémica.
Sí que hay una fuerza, pero no sobrenatural. Por ejemplo, el plegamiento de una proteína en su forma nativa es la que le confiere una menor energía de libre de Gibbs. Es una ley física (llámala "fuerza" sí quieres) que empuja la molécula a adoptar una determinada posición.
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